Choroba Alzheimera pozostaje jednym z najbardziej złożonych i trudnych do leczenia zaburzeń neurologicznych. Pomimo dziesięcioleci badań, zrozumienie mechanizmów jej rozwoju i znalezienie skutecznych metod leczenia pozostaje głównym wyzwaniem, zwłaszcza w obliczu starzenia się globalnej populacji.
Naukowcy z Tokyo Metropolitan University odkryli niewidoczny wczesny etap rozwoju choroby Alzheimera, który może zostać przerwany, zanim spowoduje trwałe uszkodzenia.
Naukowcy wykorzystali koncepcje fizyki polimerów, aby zrozumieć kluczową cechę choroby: tworzenie się włókien białka tau.
Badanie wykazało, że fibryle te nie tworzą się bezpośrednio, ale raczej istnieje etap pośredni, w którym białka tau łączą się w duże skupiska, podobne do wczesnych etapów krystalizacji polimerów. Kiedy naukowcy zakłócili te wczesne skupiska, tworzenie się fibryli w roztworze nie powiodło się, otwierając drzwi do nowego podejścia terapeutycznego do chorób neurodegeneracyjnych.
Lek na chorobę Alzheimera. Nowe podejście naukowców
Choroba Alzheimera pozostaje jednym z najbardziej złożonych i trudnych do leczenia zaburzeń neurologicznych. Pomimo dziesięcioleci badań, zrozumienie mechanizmów jej rozwoju i znalezienie skutecznych metod leczenia pozostaje dużym wyzwaniem, zwłaszcza w obliczu starzenia się globalnej populacji.
Podczas gdy większość wcześniejszych badań koncentrowała się na tradycyjnych terapiach farmakologicznych, złożony charakter choroby skłonił naukowców do zwrócenia się do innych dyscyplin naukowych w poszukiwaniu nowych spostrzeżeń i innowacyjnych rozwiązań.
Zespół badawczy kierowany przez profesora Rei Kuritę przeprowadził badanie, w którym zastosowano zasady fizyki polimerów do tworzenia fibryli białka tau. Polimery są znane jako długołańcuchowe cząsteczki i często przechodzą przez etapy pośrednie znane jako "struktury prekursorowe" przed krystalizacją do ostatecznej formy.
Korzystając z tych teoretycznych ram, naukowcy zbadali zachowanie białek tau w roztworze i odkryli, że proces tworzenia fibryli przechodzi przez podobne etapy. Białka Tau najpierw łączą się w luźne skupiska o wielkości dziesiątek nanometrów, a następnie przekształcają się w fibryle. Te początkowe struktury obserwowano przy użyciu kilku niezależnych technik, w tym rozpraszania promieniowania rentgenowskiego pod małym kątem i metod opartych na fluorescencji.
Wyniki pokazały, że klastry te nie są sztywnymi strukturami, ale raczej elastycznymi, krótkotrwałymi agregatami. Poprzez dostosowanie poziomu chlorku sodu w obecności heparyny, związku przeciwzakrzepowego występującego naturalnie w organizmie, naukowcy byli w stanie rozpuścić klastry. Gdy zapobiegano ich powstawaniu lub demontażowi, tworzenie fibryli prawie zanikło.
Nie tylko choroba Alzheimera
Zespół wyjaśnił, że zwiększenie stężenia naładowanych jonów osłabia interakcję między białkiem tau a heparyną, ze względu na tak zwane "blokowanie elektrostatyczne", w którym naładowane cząsteczki są mniej zdolne do interakcji ze sobą.
Odkrycia te wskazują na potencjalną zmianę strategii opracowywania terapii na chorobę Alzheimera. Zamiast próbować rozbijać fibryle tau po ich utworzeniu, skuteczniejsze może być celowanie w początkową odwracalną fazę i zapobieganie jej, zanim przekształci się w trwałe uszkodzenie.
Naukowcy uważają, że podejście to może nie ograniczać się do choroby Alzheimera, ale może mieć wpływ na badania nad innymi chorobami neurodegeneracyjnymi, takimi jak choroba Parkinsona, otwierając nowe możliwości zapobiegania i wczesnego leczenia.